生物化学复习资料讲解

1第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸GlycineGlyG丙氨酸AlanineAlaA缬氨酸ValineValV亮氨酸LeucineLeuL异亮氨酸IsoleucineIleI脯氨酸ProlineProP苯丙氨酸PhenylalaninePheF②极性中性氨基酸8种：酪氨酸TyrosineTyrY色氨酸TryptophanTrpW丝氨酸SerineSerS苏氨酸ThreonineThrT半胱氨酸CystineCysC蛋氨酸MethionineMetM天冬酰胺AsparagineAsnN谷氨酰胺GlutarnineGlnQ③酸性氨基酸2种：天冬氨酸AsparticacidAspD谷氨酸GlutamicacidGluE④：碱性氨基酸3种：赖氨酸LysineLysK精氨酸ArginineArgR组氨酸HistidineHisH5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。②多肽类激素及神经肽。7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。主要化学键：肽键，部分含二硫键。一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。化学键：H键。主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲。9.肽单元（位）：多肽链中相邻两个α-C之间的结构。具有部分双键性质，6个原子在同一平面（肽平面），不能旋转。Cα1、Cα2在平面所处的位置为反式构型。10.蛋白质的三级结构：指多肽链主链和侧链的全部原子的空间排布位置。化学键：疏水键、离子键、氢键、范德华力。11.结构域：分子量较大的蛋白质可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。12.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，形成四级结构。13.亚基：有些蛋白质分子含有2条或多条多肽链，每一条多肽链都有一个完整的三级结构。亚基之间的结合力：疏水作用、氢键、离子键。同二聚体：两个亚基相同；异二聚体：两个亚基不同14.蛋白质的四级结构：蛋白质亚基之间的聚合。15.构型：指分子中各个原子或基团特有的固定空间排列。16.构象：分子中不同碳原子的各原子或基团的空间排列关系。17.一级结构与功能的关系①一级结构是空间构象的基础。②不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结构不同功能。如：胰岛素。2③同一蛋白不同状态的比较：一级结构决定空间结构。如：蛋白变性与复性。④保守序列、保守氨基酸改变，功能改变：保守氨基酸不变，功能不变。分子病。⑤氨基酸序列提供重要的生物进化信息。如：细胞色素c。⑥一级结构差别很大的蛋白质可能有相似的空间结构。如：丙酮酸激酶。18.蛋白质的功能依赖特定的空间结构1）血红蛋白（Hb）亚基与肌红蛋白（Mb）结构相似。①Mb与Hb都含血红素辅基。②Hb是由4个亚基组成的四级结构蛋白质。③Mb为三级结构2）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与O2结合。3）蛋白质构象改变可引起疾病，如疯牛病、阿尔兹海默。19.蛋白质的理化性质：①具两性电离。②具胶体性质（两稳定因素：胶体颗粒表面电荷、水化膜）③空间结构破坏而引起变性。④在紫外光谱区有特征性吸收峰（280nm）。⑤茚三酮反应（蓝紫色）和双缩脲反应（紫色或红色）20.蛋白质的分离与纯化①盐析与有机溶剂沉淀；②电泳；③透析；④层析；⑤超速离心。第二章核酸的结构与功能核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。分为：脱氧核糖核酸和核糖核酸。脱氧核糖核酸：90%以上分布于细胞核，其余分布于核外如线粒体，叶绿体，质粒等。携带遗传信息，决定细胞和个体的基因型。核糖核酸：分布于胞核、胞液。参与细胞内DNA遗传信息的表达。某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体。一、核酸的化学组成以及一级结构1.化学组成：①元素组成C、H、O、N、P(分子量9%-10%）②分子组成——碱基：DNA:A、G、C、T，RNA:A、G、C、U。——戊糖：核糖，脱氧核糖。——磷酸2.碱基和核糖（脱氧核糖）通过核苷键连接形成核苷，核苷（脱氧核苷）和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。——DNA的核苷酸：dAMP,dGMP,dTMP,dCMP——RNA的核苷酸：AMP,GMP,UMP,CMP3.核苷酸之间以3′，5′－磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。具有5’→3’的方向性。4.核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序，即：碱基序列。二、DNA的空间结构与功能1.DNA的二级结构是双螺旋结构。Chargaff规则：①[A]=[T],[G][C]，A+G=T+C②不同生物种属的DNA碱基组成不同；③同一个体不同器官、不同组织的DNA碱基组成相同。④对于一特定组织的DNA，其碱基不随年龄、营养状态和环境的改变而改变。32.DNA双螺旋结构模型要点（100%考）①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，以-脱氧核糖-磷酸-为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。②核糖和磷酸组成亲水骨架在外侧,疏水碱基在内侧。表面存在一个大沟和一个小沟。③碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对側碱基形成氢键配对（A=T;GΞC）。④氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。3.DNA双螺旋结构的多样性。B型DNA、A型DNA为右手螺旋，Z型DNA为左手螺旋。4.DNA的高级结构是超螺旋结构。①DNA双螺旋链再盘绕即形成超螺旋结构。盘绕方向与DNA双螺旋方同相同为正超螺旋结构，反之负超螺旋。②原核生物DNA是环状超螺旋结构。③真核生物DNA以核小体为单位形成高度有序致密结构。核小体：染色质的基本组成单位，由DNA和5种组蛋白组成。真核生物染色质有端粒和着丝粒两个功能区。三、RNA的结构与功能RNA大部分以单链存在，核糖2’位都有羟基;，一般分子较小，核苷酸数目变异多。1.mRNA是蛋白质合成中的模板。①mRNA结构特点帽子结构：大多数真核mRNA的5´末端有m7GpppNm-，称5’-帽结构功能：•有助于mRNA越过核膜，进入胞质。•保护5′不被核酶降解•翻译时供IFⅢ（起始因子）和核糖体识别，是翻译所必需的。尾巴结构：大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。功能：•是mRNA由细胞核进入细胞质所必需的形式；•它大大提高了mRNA在细胞质中的稳定性。•它可促进核糖体的有效循环。②mRNA的功能：把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。2.转运RNA的结构与功能。①tRNA的二级结构——三叶草形。氨基酸臂、DHU环(双氢尿嘧啶)、反密码环、额外环、TΨC环。②tRNA的三级结构——倒L形。③功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。④tRNA的3’-末端可连接氨基酸⑤tRNA的反密码子能够识别mRNA的密码子。3.核糖体RNA：细胞中含量最多的RNA，约占80%以上。①rRNA的种类：真核生物：5SrRNA，28SrRNA，5.8SrRNA，18SrRNA。原核生物：5SrRNA，23SrRNA，16SrRNA。四、核酸的理化性质1.核酸分子具有强烈的紫外吸收：260nm(嘌呤和嘧啶环中含共轭双键)应用：50μg/ml双链DNA、40μg/ml单链DNA（或RNA）、20μg/ml寡核苷酸。2.DNA的变性①定义：在某些理化因素作用下，DNA双链互补碱基对之间氢键发生断裂，解开成两条单链的过程。（破坏了空间结构，核苷酸序列没变）②增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。4③解链曲线：如果在连续加热DNA的过程中以温度对A260（A260代表溶液在260nm处的吸光率）值作图，所得的曲线称为解链曲线。④Tm：变性是在一个相当窄的温度范围内完成，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度。3.变性的核酸可复性或形成杂交双链。五、核酸酶①核酸内切酶：分为限制性核酸内切酶和非特异性限制性核酸内切酶。②核酸外切酶：5´→3´或3´→5´核酸外切酶。第三章酶酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核糖核酸。一、酶的分子结构与功能1.酶的分子组成•单纯酶•结合酶：酶蛋白:决定反应特异性，辅助因子:决定反应的种类和性质。2.酶的活性中心：或称活性部位(activesite)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。必需基团：指酶分子中一些与酶活性密切相关的化学基团。主要包括：亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基，组氨酸的咪唑基。3.同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。*生理及临床意义(1)在代谢调节上起着重要的作用；(2)用于解释发育过程中阶段特有的代谢特征；(3)同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断；(4)同工酶可以作为遗传标志，用于遗传分析研究。二、酶的工作原理1.酶促反应特点①具有极高的效率。②具有高度的特异性：绝对特异性、相对特异性、立体结构特异性。绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。③酶促反应的可调节性。④酶是蛋白质具有高度的不稳定性。2.诱导契合假说：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。三、酶促反应动力学1.影响因素：酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。2.米－曼氏方程式：酶促反应模式——中间产物学说[S]：底物浓度，V：不同[S]时的反应速度，Vmax：最大反应速度，Ｋm：米氏常数①Km与Vmax的意义•Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。•Km是酶的特征性常数之一，仅与酶的结构、底物和反应的环境（温度、pH、离子强度）有关，与酶的浓度无关。•当k2k3时，Km时可近似地表示酶对底物的亲和力，Km愈小，酶对底物的亲和力愈大。•Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。•酶的转换数：当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。3.底物足够时酶浓度对酶促反应速的影响呈直线关系。54.最适温度：酶促反应速度最快时的环境温度。5.pH对反应速度的影响①影响酶的解离②影响底物的解离。③影响酶分子的构象。④最适pH不是酶的特征性常数。6.酶的抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。①不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。不能用透析,超滤的方法去除。②可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。类型：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。四、酶的调节调节对象：关键酶，调节方式：酶活性的调节、酶含量的调节。1.酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。2.酶原的激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。3.酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现的。五、酶的分类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类、合成酶类。第五章维生素与无机盐第六章糖代谢1.糖：即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。单糖：