生物化学B习题及答案2012修改

《生物化学B》学生练习册生物学院基础生物化学教研组编写2012年8月生物学院基础生物化学教研组1《生物化学B》期中部分练习及答案练习（一）蛋白质一、填空1．蛋白质具有的生物学功能是、、、、、、和等。2．蛋白质的平均含氮量为，这是蛋白质元素组成的重要特点。3．某一食品的含氮量为1.97%，该食品的蛋白质含量为%。4．组成蛋白质的常见氨基酸有种，它们的结构通式为，结构上彼此不同的部分是。5．当氨基酸处于等电点时，它以离子形式存在，这时它的溶解度，当pHpI时，氨基酸以离子形式存在。6．丙氨酸的等电点为6.02，它在pH8的溶液中带电荷，在电场中向极移动。7．赖氨酸的pk1(-COOH)为2.18，pk2(3HN+−)为8.95，pkR(εHN+−)为10.53，其等电点应是。8．天冬氨酸的pk1(-COOH)为2.09，pk2(3HN+−)为9.82，pkR(β-COOH)为3.86，其等电点应是。9．桑格反应（Sanger）所用的试剂是，艾德曼（Edman）反应所用的试剂是。10．还原型的谷胱甘肽是由个氨基酸组成的肽，它含有个酰胺键。它的活性基团是。11．脯氨酸是氨基酸，与茚三酮反应生成色产物。12．侧链基团具有特征紫外吸收峰的氨基酸有、和。这三个氨基酸中的紫外昀大吸收峰在nm波长处。13．组成蛋白质的20种常见氨基酸中，含硫的氨基酸有和两种。能形成二硫键的氨基酸是，由于它含有基团。14．凯氏定氮法测定蛋白质含量时，蛋白质的含量应等于测得的氨素含量乘以。二、是非1．组成蛋白质的标准氨基酸都具有一个不对称性的α-碳原子。（）2．蛋白质分子中因含有酪氨酸，色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm处有昀大吸收峰。（）3．自然界中的氨基酸都能组成蛋白质。（）4．蛋白质在280nm处有紫外吸收是因为其中含有—SH—的氨基酸所致。（）三、名词解释1．氨基酸的等电点2．蛋白质的一级结构3.结构域4.超二级结构四、写出下列氨基酸的结构式及三字母符号1．色氨酸2．半胱氨酸3．谷氨酰胺4．天冬氨酸5．组氨酸6.谷胱甘肽五、问答题生物学院基础生物化学教研组21．什么是肽键？肽的方向是指什么？2．为什么可以利用紫外吸收法来测定蛋白质含量？3．计算半胱氨酸、酪氨酸、谷氨酸、精氨酸和组氨酸的等电点分别是多少？在pH7的溶液中上述氨基酸各带何种电荷？其在电场中向哪个方向移动？4．计算下列二肽的等电点：天冬氨酰甘氨酸（末端–COOHpK=2.10，末端+3NHpK=9.07，β–COOHpK=4.53）5.计算pH7.0时，下列十肽所带的净电荷是什么?Ala–Met–Phe–Glu–Tyr–Val–Leu–Trp–Gly–Ile6.某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？7．有一个五肽，它的一级结构是DRVYH。（1）正确命名此肽。（2）请在下列结构式中按该肽的一级结构顺序填上氨基酸残基的侧链基团结构。8．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽。如能水解，请指出其水解部位。肽酶（1）Phe—Arg—Pro胰蛋白酶（2）Phe—Met—Leu溴化氢（3）Ala—Gly—Phe胰凝乳蛋白酶（4）Pro—Phe—Met胃蛋白酶9.有一个三肽经酸水解后产生等摩尔的Lys，Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一种二肽，这个三肽是什么？练习（二）蛋白质一、填空1．蛋白质的二级结构主要有、、和四种形式。稳定蛋白质二级结构的主要作用力是。2．测定蛋白质分子量常用的方法是、和。3．当蛋白质分子处于等电点时，它的净电荷为。4．肽键有键的性质，它不能，因此，使多肽链主链的受到限制。5．酰胺平面是由形成键的个原子与相连的两个Cα原子处在而形成的。6．蛋白质变性作用的实质是多肽链中的键断裂，蛋白质的天然构象，不涉及键的断裂。7．α-螺旋结构中，每一圈螺旋含有个氨基酸残基，螺距为nm，每个氨基酸残基升高距离为nm，大都是手螺旋。8．结构域的层次介于和之间。生物学院基础生物化学教研组39．蛋白质的结构层次包括、、、、、结构。10．蛋白质是电解质，在等电点时它的溶解度。11．镰刀型细胞贫血病是由于蛋白级结构变化而引起的。12．变性蛋白质失去了生物活性是由于发生变化所引起的。二、是非1．肽键可以自由旋转，因此蛋白质的构象是由肽键的旋转而决定的。（）2．蛋白质的α-螺旋结构中每3.8个氨基酸残基旋转一周。（）3．蛋白质的亚基和肽链是相同的概念，因此蛋白质分子的肽链数就是它的亚基数。（）4．蛋白质变性后，其一级结构受到破坏。（）5．α-螺旋结构是由两条多肽链形成的。（）6．蛋白质在等电点时，昀易溶解，因此时溶解度昀大。（）三、名词解释1．超二级结构2．肽平面（酰胺平面）3．蛋白质的变性与复性4．盐析四、计算及问答题1．从细菌中分离得到一种蛋白质，这种蛋白质的分子量为396,000（氨基酸残基平均分子量为110），如果这种蛋白质是一条连续的α-螺旋，其长度为多少？2．请计算一个含有89个氨基酸残基的α-螺旋的轴长。如果此多肽的α-螺旋充分伸展时，肽链有多长？3．什么是蛋白质的三级结构？三级结构有什么特点？稳定蛋白质三级结构的作用力有哪些？4．什么是蛋白质的四级结构？组成蛋白质四级结构的亚基是否一定相同？5．何谓蛋白质的变性与复性？变性蛋白质发生了哪些性质上的变化？练习（三）核酸化学一、填空1．DNA昀重要的生物学功能是。2．DNA与RNA碱基组成的主要差别是。3．细胞中所含的三种主要RNA是、和。4．B-DNA双螺旋中，每个碱基对上升nm，双螺旋每圈上升nm，双螺旋每转一圈含有个碱基对。5．某DNA样品含18%腺嘌呤，T的含量为%，C的含量为%，G的含量为%。6．稳定DNA双螺旋结构的作用力包括、和，其中是昀主要的力。7．生物体内天然状态的DNA主要是以接近型存在。8．DNA分子中A-T对之间形成个氢键，G-C对之间形成个氢键。9．脱氧核糖核酸在核糖环的位置不带羟基。10．核酸的基本组成单位是，后者是由和组成的，基本组成单位之间通过键相连而成为核酸。11．假尿嘧啶核苷碱基与戊糖间的糖苷键为连接而不是N-C键连接。生物学院基础生物化学教研组4二、是非1．DNA中碱基配对原则（A=T，G≡C）仅适用于双螺旋DNA，而不适用于单链DNA。（）2．双链DNA中一条链的核苷酸顺序为pCTGGAC，那么另一条链相应的核苷酸顺序为pGACCTG。（）3．双链DNA中，嘌呤碱基的摩尔数总是等于嘧啶碱基的摩尔数。（）4．在一个生物个体不同组织中，其DNA的碱基组成不同。（）5．脱氧核糖核苷中的糖环3′位没有羟基。（）6．DNA双螺旋的两条链方向一定是相反的。（）7．自然界中只存在右旋的DNA双螺旋。（）8．碱基配对发生在嘧啶碱和嘌呤碱之间。（）9．生物体内存在的DNA都是以Watson-Crick提出的双螺旋结构形式存在的。（）10．DNA只存在于细胞（真核与原核）中，病毒体内无DNA。（）三、名词解释1．DNA的一级结构2．Chargaff规则四、写出结构式及相应符号1．写出胸腺嘧啶、尿苷、5′-腺苷—磷酸的结构式及缩写符号2．写出3′，5′—环腺苷酸的结构式及缩写符号3.ddGTP、CDP的结构式4、真核生物mRNA帽子结构（只写缩写即可）五、计算题及问答题1．某基因的分子量为6.18×105，求此基因的长度。（碱基对平均分子量为670）2．某DNA分子长度为50μm，求其近似分子量。3．如果人体有1014个细胞，每个体细胞的DNA含量为6.4×109对核苷酸，试计算人体DNA的总长度为多少公里？4．DNA双螺旋结构模型的基本特征是什么？Watson-Crick双螺旋结构模型有何生物学意义？5.Sanger双脱氧末端终止法测序的原理是什么？练习（四）核酸化学一、填空1．RNA的茎环（或发夹）结构由和两部分组成。2．tRNA的二级结构呈型，三级结构呈型。3．tRNA的5′端多为，3′端为，用于。4．核酸分子对紫外光有强烈吸收是因为嘌呤碱和嘧啶碱基均有。5．核酸分子的紫外吸收高峰在nm，DNA变性时，键断裂，变性后紫外吸收会，叫作效应。6．真核生物mRNA的5′端有结构，3′端有结构。7．核酸变性后其紫外吸收，粘度，沉降系数。8．当热变性的DNA复性时，温度降低速度需要。9．（G-C）含量高的DNA，其Tm值较。生物学院基础生物化学教研组510．在弱碱性条件下RNA易发生水解，生成和。11．DNA在弱碱性条件下不易发生水解是因为。12．真核生物DNA主要分布在，RNA主要分布在。遗传信息贮存在排列顺序或排列顺序中。二、是非1．DNA和RNA中核苷酸之间的连键性质是相同的。（）2．tRNA的三级结构为三叶草型。（）3．在弱碱性条件下DNA发生水解，生成2′及3′-核苷酸。（）4．原核生物的mRNA为多顺反子。（）5．不同来源的DNA单链，在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有相同的碱基组成。（）6．Tm值高的DNA，（A+T）百分含量也高。（）7．多核苷酸链内共价键的断裂引起变性。（）8．自然界中只存在右手螺旋的DNA双螺旋。（）9．核酸中的稀有碱基是核酸合成时发生错误引起的。（）10．病毒中的核酸都分布在蛋白质外部，易表达它的遗传特性。（）三、名词解释1．增色效应2．分子杂交3．Tm值4．核酸变性5.减色效应四、问答题1．比较真核生物与原核生物mRNA结构有何不同？2．什么是DNA的热变性？这种DNA热变性有何特点？DNA热变性后，性质发生了哪些变化？3．DNA与RNA的一级结构有何异同？4、简述tRNA的一级、二级、三级结构特点。练习（五）酶一、填空1．全酶是由和组成的，其中决定酶的专一性。2．酶活性中心处于酶分子的中，形成区，从而使酶与底物之间的作用加强。3．组成酶蛋白的某种氨基酸残基，它既能作为质子供体又能作为质子受体，还具有一个很强亲核基团，该氨基酸残基是。4．酶活性中心的结合部位决定酶的，而催化部位决定酶的。5．Koshland提出的学说，用于解释酶与底物结合的专一性。6．胰凝乳蛋白酶活性中心的由Ser195，His57，Asp102三个氨基酸残基依靠键形成电荷转接系统，从而能催化条件的断裂。7．酶能加速化学反应的主要原因是和结合形成了，使呈活化状态，从而了反应的活化能。8．酶降低反应活化能实现高效催化作用的主要因素有、、、和、、。9．酶的活性中心包括部位和部位。生物学院基础生物化学教研组6二、是非1．酶活性中心为非极性环境。（）2．核酶是核糖核酸酶的简称。（）3．酶促反应是通过降低反应的自由能，而加速化学反应的。（）4．全酶是由辅基和辅酶组成的双成分酶。（）5．酶活性中心的催化部位决定酶的专一性。（）6．酶蛋白和蛋白酶虽然名称不同，但其基本功能是相同的。（）7．酶促反应既能缩短化学反应到达平衡的时间，又能改变化学反应的平衡点。（）8．酶是活细胞产生的具有催化活性的蛋白质，其它的生物分子则不具有这种催化活性。（）9．酶的绝对专一性是指一种酶只作用于某一类特定的底物。（）三、名词解释1．酶的活性中心2．酶的诱导契合学说3．酶四、问答题1．酶和一般催化剂相比有什么特点？2．什么是酶的专一性？酶的专一性如何分类？3．按照国际系统命名法，根据什么将酶分为哪六大类？4．酶活性中心有哪些特点？练习（六）酶一、填空1．米氏方程的表达式为，它表述了的定量关系，其中为酶的特征性常数。2．对于具有多种底物的酶来说，KM值的底物是该酶的昀适底物。KM值越大，表示酶和底物的亲和力越。3．酶促反应受许多因素的影响，以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条线。底物浓度过量时，以反应速度对酶浓度作图，得到的是一条线。以反应速度对pH作图，一般得到的是一条线。4．在可逆抑制作用的三种类型中，抑制作用，不改变酶促反应的Vmax；抑制作用，不改变酶的KM值。5．反竞争性抑制作用使酶的KM值，使酶的昀大反应速度。6．大多数酶的反应速度对底物浓度的曲线是型，而别构酶的反应速度对底物浓度的曲线是型。7．FAD是的简称，是酶的辅基，其功能基团是。8．酶的可逆性