第三章氨基酸

2012年王镜岩版《生物化学》考研参考笔记————安雨（整理）1第三章氨基酸与蛋白质1.1氨基酸（一）蛋白质水解最后成为氨基酸混合物酸水解得19种L-AA，色氨酸破坏。碱水解得色氨酸，其余氨基酸消旋破坏。酶水解不消旋破坏，但水解不彻底。（二）α-氨基酸的一般结构生物体内已发现氨基酸180种，常见氨基酸20种1.2氨基酸的分类：常见蛋白质氨基酸，不常见蛋白质氨基酸，非蛋白氨基酸（一）常见蛋白质氨基酸，或称基本氨基酸。每个氨基酸可用三个字母或单字母简写表示。按侧链R基不同进行分类。（1）按R基化学结构分类1.脂肪族氨基酸15个①.中性氨基酸5个甘氨酸Glycine氨基乙酸GlyG无旋光丙氨酸Alanineα-氨基丙酸AlaA缬氨酸Valineα-氨基-β-甲基丁酸ValV亮氨酸Leusineα-氨基-γ-甲基戊酸LeuL异亮氨酸Isoleucineα-氨基-β-甲基戊酸IleI②.含羟基或硫氨基酸4个丝氨酸Serineα-氨基-β-羟基丙酸SerS苏氨酸Threonineα-氨基-β-羟基丁酸ThrT半胱氨酸Cysteineα-氨基-β-基丙酸CysC甲硫氨酸Methionineα-氨基-γ-甲硫基丁酸MetM③．酸性氨基酸及其酰胺4个天冬氨酸Asparticacidα-氨基丁二酸AspD谷氨酸Glutamicacidα-氨基戊二酸GluE天冬酰胺Asparagineα-氨基丁二酸一酰胺AsnN谷氨酸胺Glutamineα-氨基戊二酸一酰胺GlnQ④.碱性氨基酸2个赖氨酸Lysineα，ε-二氨基已酸LysK精氨酸Arginineα-氨基-δ-胍基戊酸ArgR2.芳香族氨基酸3个苯丙氨酸Phenylalanineα-氨基-β-苯基丙酸PheF酪氨酸Tyrosineα-氨基-β-对羟苯基丙酸TyrY色氨酸Tryptophanα-氨基-β-吲哚基丙酸TrpW3.杂环族氨基酸2个组氨酸Histidineα-氨基-β-咪唑基丙酸HisH脯氨酸Prolineα-吡咯烷羧酸ProP（2）按R基极性性质分类1.非极性R基8个Ala(A)Val(V)Leu(L)Ile(I)Pro(P)Phe(F)Trp(W)Met(M)2.极性不带电R基7个Gly(G)Ser(S)Thr(T)Cys(C)Tyr(Y)2012年王镜岩版《生物化学》考研参考笔记————安雨（整理）2Asn(N)Gln(Q)3.带正电荷R基3个Lys(K)Arg(R)His(H)4．带负电荷R基2个Asp(D)Glu(E)另外Asx(B)：Asp(D)，Asn(N)Glx(Z)：Glu(E)，Gln(Q)两个Cys常氧化形成胱氨酸Cystie（二）不常见蛋白质氨基酸P128为相应常见氨基酸修饰而来，如：5-羟赖氨酸，4-羟哺氨酸，γ-羧基谷氨酸，焦谷氨酸，磷酸丝氨酸，甲状腺素等。（三）非蛋白氨基酸P1291.L型α-氨基酸衍生物P1282.β、γ或δ-氨基酸3.D-氨基酸，如D-Glu和D-Ala常见有：肌氨酸（N-甲基甘氨酸），β-丙氨酸，γ-氨基丁酸，瓜氨酸，鸟氨酸，高半胱氨酸。1．3氨基酸的酸碱化学（一）氨基酸两性解离-H+-H+A+A0A-（质子供体）+H++H+（质子受体）Ka1=[A0][H+]/[A+]pH=pKa1+lg[A0]/[A+]Ka2=[A-][H+]/[A0]pH=pKa2+lg[A-]/[A0]综合pH=pHa+lg[质子受体]/[质子供体]由此1.由pH值、AO/A+或A-/A0测pKa2.pKa为常数，由pH计算A0/A+或A-/A03.由[质子受体]/[质子供体]可计算pH(1)氨解酸的pKa测定甘氨酸解离曲线P131图3-91molGly溶于水，溶液pH=6.0用1molNaoH溶液滴定得曲线B，消耗0.5mol时，在pH9.6处有一拐点，此时[A0]=[A-]pH=pKa2测出pKa2=9.6用1molHcl滴定得曲线A，当消耗0.5molHCl时得一拐点，pH=pKa1测出pKa1=2.34带有可解离R基的氨基酸相当于三元酸，有三个pKa值，Glu和Lys滴定曲线见P132图3-10（二）等电点氨基酸或其他带电颗粒处于净电荷为零的兼性离子状态时介质的pH值，用pI表示，又称等电pH。对于Gly，pI=5.97，为曲线A和曲线B之间的拐点，Gly为兼性离子，净电荷为零。等电点pH值计算：pI=1/2(pKa+)+pKa)GlypI=1/2(2.34+9.60)=5.97对于带可解离R基的氨基酸如Asp的pKa，pKa1=2.09pKa2=3.86pKa3=9.82等电点pIP=1/2(pKa+pKa2)=1/2(2.09+3.86)=2.98同理推出LyspI=9.742012年王镜岩版《生物化学》考研参考笔记————安雨（整理）3P133表3-3列出20种氨基酸的pKa值和pI可做常数用，其中七个氨基酸R基有pKa值。1.4氨基酸的光学性质（一）旋光性一个无旋光Gly17个含一个不对称碳原子，两个含两个不对称碳原子Thr和Ile，有四种光学异构体。胱氨酸分子内部对称有内消旋体，有三种异构体。比旋光为氨基酸物理常数之一，但随pH值变化常见氨基酸比旋光度可用来鉴别氨基酸，P144表3-4（三）氨基酸的紫外吸收λmax(nm)ε（摩尔消光系数）Phe2572.0×102Tyr2751.4×103Tvp2805.6×103蛋白质在280nm波长下测光吸收，光吸收值越大，相对纯度越高，常用在蛋白质提纯过程。1．5蛋白质的共价结构（一）蛋白质氨基酸首尾相连形成蛋白质。平均含氮量为16%蛋白质含量=蛋白氮×6.25从细菌到人类所有物种的蛋白质都由这一组20种氨基酸构成。1.单纯蛋白质：仅由氨基酸组成，如核糖核酸酶，肌动蛋白等。见P158表4-1。2.缀合蛋白质：除氨基酸外，还有非蛋白部分，称为辅基或配基，如血红蛋白、核蛋白、糖蛋白、脂蛋白等，见P158表4-2。（二）蛋白质功能生物界蛋白质种类估计有1010~1012种，20种氨基酸全排列为Anm=2020。1.催化（酶）：生物体内化学反应几乎都是在酶催化下进行的。2.调节：基因表达调控中的蛋白因子，阻遏蛋白和激素中许多为蛋白质，如胰岛素等。3.转运：血红蛋白输氧气，细胞色素C传递电子。4.贮存：如种子中谷蛋白，蛋中卵清蛋白。5.运动：肌动蛋白，驱动蛋白。6.结构：胶原蛋白，α-角蛋白。7.信息传递：受体蛋白。8.防御和进攻：免疫球蛋白，毒蛋白如蛇毒。9.异常蛋白：胶质蛋白。（三）蛋白质的构象为蛋白质具有的特有空间结构或称三维结构。在生理条件下，蛋白质只有一种或很少几种构象在能量上是有利的。功能来自构象：为表达蛋白质结构上不同组织层次，一般采用下列专门术语：1.一级结构：又称化学结构，指蛋白质多肽链氨基酸连接在一起的顺序，包括二硫键位置，为共价键连接的全部情况。2.二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的α-螺旋和β-折叠片段（P161图4-1），这些片段构成规则结构，并沿一维方向伸展。3.三级结构：由二级结构元件（α-螺旋，β-折叠等）构造成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间相互关系。4.四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。寡聚蛋白是由两条或多条多肽链构成，其中每条多肽链称为亚基或亚单位。