王镜岩版《生物化学》知识点复习(考研考博80分必备)

1.糖类1.四大生物分子2.糖类在植物，细菌和动物体内的含量，糖的生物学作用3.糖的定义，单糖，多糖，寡糖，同多糖，杂多糖，糖复合物的定义4.核糖，木糖，葡萄糖，半乳糖以及甘露糖的结构式5.α-型糖，D-型糖的结构鉴别6.非糖甜味剂（糖精，天冬苯丙二肽，蛇菊苷和应乐果甜蛋白）7.单糖的溶解度（微溶的糖），葡萄糖的异构化（烯醇化）8.自然界的糖苷类型9.Seliwanoff实验，间苯三酚实验，Bial实验，Molish实验，蒽酮反应，Fehling试剂，Benedict试剂10.左旋糖和右旋糖，果糖的生产11.白内障的成因，肌醇、肌肌醇、植酸和菲丁12.脱氧糖，氨基糖，N-乙酰胞壁酸的结构，N-乙酰葡萄糖胺，神经氨酸（唾液酸）13.几种双糖的构型（海藻糖，异海藻糖，新海藻糖，麦芽糖，异麦芽糖，纤维二糖，龙胆二糖，蔗糖，乳糖以及α-，β-，γ-型环糊精）14.直链淀粉的左手螺旋模型，糖原、支链淀粉与直链淀粉的区别以及生物学功能，碘的显色反应，糊化及退行15.α-amylase与β-amylase的区别，糖原在细胞中存在的位置，动员淀粉和糖原的酶16.右旋糖酐的作用和结构，Sephadex，蓝色葡聚糖-200017.菊粉的结构18.纤维素与壳聚糖的结构19.琼脂糖与Sepharose20.G+和G-细菌细胞壁结构的区别，肽聚糖的结构21.磷壁酸的成分和功能（3点）22.脂多糖与内毒素的概念，脂质A，O-抗原，肺炎双球菌S型和R型的区别，O-多糖（O-特异链），荚膜与毒性23.糖蛋白的类型，糖蛋白中L-型单糖残基的种类24.N-糖肽链和O-糖肽链25.N-糖肽链的五糖核心（或称三甘露糖核心），G寡糖，N-糖基化类型26.糖链的作用，体内唾液酸糖蛋白的降解过程；精卵识别27.糖链与淋巴细胞的归巢，细胞粘着因子的种类28.G0糖链，IgG和自身免疫疾病，新生儿溶血症29.凝集原和凝集素的定义及本质30.ABO血型和ABH抗原系统，血型糖链的前体糖链，Lea和Leb血型糖链，凝集素分类，选择蛋白的种类以及共同的配体31.糖胺聚糖的类型、结构和生物学作用，糖胺聚糖存在形式32.糖蛋白和蛋白聚糖33.糖链分析的一般步骤，糖链的断裂（N-糖苷键和O-糖苷键的断裂），糖链降解2.脂质1.单纯脂质，磷脂和糖脂，鞘磷脂的骨架，神经酰胺的结构2.脂质在生理上的作用3.天然脂肪酸的特点（在细菌和植物中的饱和度，C链的长度，双链构型）4.常见脂肪酸（硬脂酸，软脂酸，棕榈油酸，油酸，亚油酸，α-亚麻酸，γ-亚麻酸，花生四烯酸，EPA和DHA）5.亚油酸和亚麻酸的重要衍生物，ω-3PUFA和ω-6PUFA的脂肪酸及功能6.白三烯，凝血恶烷，前列腺素的合成前体，阿司匹林消炎机理7.乳化，皂化作用，皂化值，碘值，乙酰值，酸败和自动氧化，抗氧化物质，脂质过氧化的主要产物及鉴定，氧中毒，脂质过氧化对机体的损伤，脂褐素8.抗氧化剂抗氧化机理（SOD(几种类型)，过氧化氢酶（在体内存在的位置），GSHPX（辅因子），VitaminE），淬灭，9.甘油磷脂的一般结构和抽提方法，磷脂酶的种类（A1，A2，C，D），作用位置和存在范围，溶血甘油磷脂10.大肠杆菌细胞膜上的磷脂的种类，醚甘油磷脂的代表（血小板活化因子PAF）11.卵磷脂和脑磷脂的区别12.糖脂的定义，脂膜上的主要糖脂，中性糖脂和酸性糖脂，鞘糖脂（常见）及母体，最重要的鞘糖脂13.细菌脂膜上的类固醇化合物，萜与类固醇是不是脂类？14.萜类物质的碳骨架（单萜，双萜，倍半萜，CoQ和橡胶），类固醇的碳骨架及碳编号15.胆固醇和植物固醇，麦角固醇与VD2，由胆固醇衍生的激素（五类），昆虫中的类固醇激素（蟾毒素和蜕皮激素），胆酸的分类16.脂蛋白的定义，血浆脂蛋白（脂的体内转运，不同脂蛋白中的蛋白成分），载脂蛋白的作用，脂蛋白的电泳行为和分类，脂的染色，17.脂类提取分析，纯化方法，脂质的检测3.蛋白质1.蛋白质酸水解的优点和缺点（被破坏的氨基酸），蛋白质碱水解的优点和缺点（保留的氨基酸），常见的氨基酸数量、通式，氨基酸手性，无旋光性的氨基酸。2.在pH=7时，氨基酸带电情况（酸性氨基酸，碱性氨基酸），色氨酸与VitaminPP，不常见的氨基酸（Hyp，Hyl，p-Glu和D-氨基酸）3.pI的计算（(pKa1+pKa2)÷2），pI和pKa的关系，氨基酸的甲醛滴定（Sфrensen甲醛滴定，为什么不能用甲醛直接滴定？）4.凯氏定氮法以及公式，Pauly反应（酪氨酸检测），氨基的反应（丹磺酰氯，DNFB，PITC，苄氧甲酰基，茚三酮反应），Pro和Hyp与茚三酮的反应5.具有紫外吸收的氨基酸及波长，胰蛋白酶水解位点的增加，含两个手性碳的氨基酸，层析介质中的固定相和流动相，Rf6.氨基酸过强阳离子柱时的洗脱顺序，氨基酸气相色谱检测的前处理，氨基酸巯基的保护7.蛋白质的平均含氮量，蛋白质按照形状分类，蛋白质的各级结构，蛋白质中的共价键，蛋白的功能，蛋白质的四级构象，短肽的晶格8.双缩脲反应，α-鹅膏蕈碱的功能，还原型谷胱甘肽（GSH）在红细胞中的作用，蛋白质中不存在的氨基酸（β-氨基酸，γ-氨基酸和D-氨基酸）9.氨肽酶（亮氨酸氨肽酶），N端氨基酸分析（DNFB，丹磺酰氯，PITC），焦谷氨酸的处理（肼解，还原），C端氨基酸分析，羧肽酶（A,B,C和Y），Edman降解10.多肽的酶解（蛋白酶，Glu蛋白酶的底物专一性，Arg蛋白酶），断裂点的删除和增加，如何确定多肽中的二硫键，测定多肽N端和C端常见方法11.同源蛋白和同源性，细胞色素中的保守氨基酸，珠蛋白、肌红蛋白以及血红蛋白α链、β链的关系，凝血过程中具有丝氨酸蛋白酶活性的因子，凝血酶原激酶，凝血酶的识别序列12.人工合成多肽时氨基，羧基，羟基和巯基的保护，4.蛋白质三级结构1.红移和蓝移，荧光，X-ray对蛋白晶体的破坏，具有荧光的氨基酸（激发波长和发射波长），荧光探针分子，2.圆二色谱中α-螺旋、β-折叠股和无规卷曲的图谱3.稳定蛋白三级结构的作用力4.疏水作用与熵效应5.通常情况下二硫键形成的位置，二硫键对维持蛋白结构的作用6.蛋白质的酰胺平面，α-螺旋（3.613-螺旋）的基本结构，影响α-螺旋形成的因素（侧链大小、极性），β-折叠股平行式与反平行式（侧链位置的区别），纤维状蛋白中平行的模式，β-转角（参与形成β-转角的氨基酸）和无规卷曲，毛发中维持α-角蛋白螺旋稳定性的作用力（-S-S-），永久性烫发的原理，丝心蛋白的结构7.胶原蛋白是否是同聚体，I型胶原蛋白中不常见的氨基酸及合成方式，I型胶原蛋白的氨基酸序列特点，胶原蛋白分子内与分子间交联（Lys-Lys交联，吡啶啉交联）以及相关酶8.弹性蛋白和胶原蛋白的区别，收缩系统肌纤维的成分，原弹性蛋白中的特殊氨基酸及交联方式9.肌球蛋白的结构，卷曲螺旋是不是纤维状蛋白特有的结构？，α螺旋卷曲螺旋，肌球蛋白分子间的作用力，胰蛋白酶和木瓜蛋白酶水解肌球蛋白的产物10.αα螺旋的七残基重复序列，βαβ和Rossam组合，β曲折和希腊钥匙拓扑结构11.结构域，结构域和三级结构的关系，功能域，功能域与结构域的关系，12.膜蛋白的分类（3类），膜内在蛋白的类型，脂锚定蛋白的特点及脂锚钩类型13.蛋白变性与复性的概念，二硫键在蛋白构象中的作用，对蛋白结构稳定性贡献最大的热力学参数14.二硫键体内正确配对，蛋白中肽键是不是总是反式构型？（例外情况），脯氨酰异构化参与的酶，分子伴侣的概念及其作用15.倾向于形成α螺旋的氨基酸，倾向于形成β折叠的氨基酸，α螺旋和β折叠中的中断氨基酸16.四级结构缔合的主要驱动力，病毒常见的几何构型17.别构与别构效应，别构效应的类型5.蛋白质功能与结构关系1.肌红蛋白（Mb）与珠蛋白和血红蛋白（Hb）的关系，肌红蛋白中的氧固定方式2.O2与肌红蛋白的结合模型及其中关键氨基酸，E7组氨酸的作用3.肌红蛋白和血红蛋白的多肽微环境的作用4.细胞色素C和过氧化氢酶中血红素基的作用5.血红素在有氧和无氧条件下的构象，血红素与氧气可逆结合的先决条件6.血红蛋白和肌红蛋白的生理功能7.人在生长发育各个阶段血红蛋白的成分，HbA1和HbF亚基的氨基酸和功能上的差异8.氧合作用改变Hb的四级结构9.血红蛋白的T态和R态（T←→R+O2→载氧蛋白）10.血红蛋白协同性氧结合，血红蛋白的别构效应与载氧卸氧的关系11.Bohr效应，CO2在血红蛋白中的结合位置，CO在血红蛋白中的结合位点12.BPG(2,3-二磷酸甘油酸)与血红蛋白的亲和位置、亲和力以及生理意义，BPG与血红蛋白的比例关系13.相比较酸性柠檬酸葡萄糖肌苷保存血液的优点，胎儿的HbF血红蛋白与BPG亲和力以及对氧摄取的关系14.血红蛋白病和地中海贫血症的区别15.镰刀状细胞贫血症与疟疾的关系，平衡多形现象16.HbA和HbS的差别，E6V突变对Hb的影响，氰酸钾对HbS的修饰17.α-地中海贫血和β-地中海贫血18.细胞免疫与体液免疫的概念19.免疫系统中涉及的细胞，各种免疫细胞的分化来源，抗原决定簇（表位）的概念20.淋巴细胞以及巨噬细胞的发育和功能，半抗原和抗原的概念，主要组织相容性复合体（MHC）的分类和功能21.自身免疫耐受性，组织排斥和MHC-I受体，TH和TC的辅助受体22.免疫反应，白介素-2和白介素-4的功能，B细胞所识别的抗原来源，拥有MHC-II受体的细胞类型，克隆选择23.抗体的特点，IgG结构特点，人体抗体的类型，抗体重链和轻链的编码类型，不同的抗体分布位置24.IgG用木瓜蛋白酶和胃蛋白酶处理以后的差别，Fab和F(ab)2，新生儿溶血症25.单克隆抗体和多克隆抗体的概念，ELISA和WesternBlotting原理26.单克隆抗体制备的基本步骤27.肌纤维与单个细胞的关系，肌原纤维（肌节）的结构，细丝的结构，G-肌动蛋白和F-肌动蛋白28.肌节M盘中ATP快速再生的方式，肌连蛋白的作用和PEVK区29.肌丝滑动模型6.蛋白质的分离、纯化和表征1.等电点（蛋白等电点pI是否发生变化），等离子点，渗透与渗透压，蛋白分子量与扩散的关系，沉降系数及单位，SDS-PAGE的原理2.蛋白质具有胶体的性质3.生物碱试剂，蛋白质沉淀的方法及原理（盐析，有机溶剂，加热，pH），盐析与盐溶4.蛋白分离的前处理，细胞器的提取，结晶与蛋白纯度的关系5.透析与超滤，密度梯度离心（常用的密度梯度离心介质），凝胶过滤的原理和排阻极限，蛋白质溶解度的影响因素6.毛细管电泳中为什么带负电的蛋白也流向负极，等电聚焦，同工酶的分离，梯度混合7.羟磷灰石层析与dsDNA，疏水层析和亲和层析的原理（亲和物质的洗脱）8.蛋白质的检测（A280法，Lowry法，BCA法，Brandford法和胶体金法）9.蛋白纯化中纯化倍数和回收率的意义，蛋白纯度检测的方法。7.酶通论1.酶的定义，酶、催化剂与平衡常数，kcat的含义，酶与一般催化剂的主要区别2.酶的特点，乳糖合酶的调节，酶活性调节方式3.酶的化学本质，全酶和辅因子，辅酶和辅基的区别，单体酶、寡聚酶和多酶复合体的概念4.酶的分类，酶的专一性，A型专一性和B型专一性（酵母醇脱氢酶）5.“诱导契合”假说6.酶活力与反应速率，酶反应速率在后期下降的原因，1IU和1Kat的定义，比活力和酶的纯度，判断一个反应十分是酶促反应的几个标准7.核酶，自我剪接（类型I,II）和自我剪切，自我剪接的可逆性8.自我剪切核酶的二级结构以及剪切部位9.抗体酶及活性中心的位置，设计方法8.酶促反应动力学1.反应分子数和反应级数（零级，一级和二级）2.一级反应的公式和半衰期（t1/2）,一级反应的特征，零级反应的特征和半衰期，一级反应和二级反应中的k值求法3.二级反应的特征和半衰期（t1/2），饱和现象与酶4.米氏方程，米氏常数（Km）的含义，1/Km含义，Km的单位5.反应速率的计算（v），饱和百分数（fES），米氏方程双倒数做图6.双底物反应的类型及竞争（序列反应，乒乓反应和随机反应）7.抑制作用中的相对酶活（a），抑制百分数（i%）8